Origine de la fraction polypeptidique libre des globulines 11S des graines de crucifères

par Valérie Inquello

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de JEAN-LOUIS ALANZA.

Soutenue en 1992

à Bordeaux 1 .

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  • Résumé

    L'analyse electrophoretique en milieu dissociant de la cruciferine, globuline 11s des graines de colza (brassica napus l. ), montre, en plus des sous-unites type legumine (polypeptides alpha et beta lies), des polypeptides libres de meme type. Des techniques immunologiques revelent que les polypeptides lies et libres sont agences de facon identique dans la structure hexamerique de la molecule, ce qui renforce la similitude deja mise en evidence au niveau de leurs caracteristiques physico-chimiques. Ces resultats confirment par ailleurs le modele de structure des globulines 11s: polypeptides alpha, orientes a la surface, polypeptides beta enfouis au sein de la structure. L'effet du ph, associe ou non a un thermotraitement, montre que les constituants de la cruciferine sont, a differents degres, sensibles a des phenomenes d'interchange. L'alkylation de la macromolecule previent l'apparition des polypeptides libres. Ils mettent ainsi en evidence que leur origine reside dans des reactions d'interchange. Ces reactions entrainent la rupture du pont disulfure intermoleculaire au profit de l'etablissement d'un pont intramoleculaire au niveau des polypeptides beta. Le sequencage des parties nh2-terminales des polypeptides beta lies et libres montre que cet interchange est favorise, dans le cas des polypeptides beta libres, par la proximite de deux residus cysteine (position 7 et 11). L'etude des globulines 11s des graines de differents genres de cruciferes a systematiquement revele la presence de polypeptides libres. Cette fraction libre n'est pas une caracteristique generale de l'ordre des papaverales. A ce titre, elle peut etre consideree comme un marqueur genetique specifique de la famille des cruciferes

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  • Détails : 96 p

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