Effets d'un ester de phorbol sur la post-régulation des protéines kinases C par les calpaines I et II dans le muscle squelettique

par Pascale Letard

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de ANDRE DUCASTAING.

Soutenue en 1992

à Bordeaux 1 .

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  • Résumé

    L'activite proteine kinase c (pkc), enzyme de la transduction cellulaire quasi ubiquitaire, disparait apres un traitement des cellules par les esters de phorbol tel que le phorbol-myristate acetate (pma), qui constitue, a l'heure actuelle un des plus puissants promoteurs de tumeur. Cette post-regulation de la pkc serait due a une degradation proteolytique. Nos resultats ont mis en evidence une etroite association entre les calpaines -thiol-proteases calcium-dependantes) et les pkcs. L'etude de la post-regulation de la pkc induite par le pma, in vitro, pour deux types de complexes calpaines-pkcs, nous a montre qu'il n'y a pas de proteolyse de la pkc par les calpaines i et ii pour des concentrations physiologiques en calcium. Par contre, pour des concentrations en calcium identiques aux concentrations intracellulaires, la presence de pma provoque la transformation par proteolyse calpaine-dependante de la pkc en une proteine kinase calcium-independante (pkm). Le pma n'a aucun effet direct sur l'activite calpaine; son mecanisme d'action, en presence de phosphatidylserine, passerait par une modification de la conformation de la pkc, la sensibilisant a une proteolyse par les calpaines. Ces resultats permettent d'envisager a la fois l'implication de complexes calpaines-pkcs dans la post-regulation de la pkc et l'hypothese d'un controle physiologique de la regulation de la pkc par les calpaines

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