La porine OmpF d'Escherichia Coli : assemblage et fonctions

par Didier Fourel

Thèse de doctorat en Biochimie. Nutrition, aspects moléculaires et cellulaires

Sous la direction de Jean-Marie Pagès.


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  • Résumé

    La membrane externe des bacteries a gram negatif protege la cellule des agressions de l'environnement. Elle est constituee de lipides et de proteines. Les porines representent une classe majeure des proteines de l'enveloppe bacterienne, leur role etant d'assurer le passage des nutriments vers l'interieur de la cellule. A l'aide de sondes immunologiques, nous avons etudie l'assemblage de la porine ompf qui est synthetisee dans le cytoplasme sous forme d'un precurseur. Le peptide signal est ensuite clive et le monomere libere est tres rapidement insere dans la membrane externe sous forme d'un trimere etroitement associe au lipopolysaccharide. Au cours de ce phenomene, une etape intermediaire fait intervenir un trimere transitoire instable. A l'aide de proteines hybrides et de mutants ponctuels obtenus par mutagenese chimique, nous nous sommes interesses a la fonction recepteur de ompf. La porine est utilisee par des toxines bacteriennes, les colicines a et n, comme point d'entree dans la cellule. Les regions et acides amines participant au site recepteur ont ete definis. Avec les memes outils, nous avons aborde la topologie de la porine dans la membrane, determine les sites et acides amines participant aux epitopes, ainsi que les regions impliquees au cours de l'assemblage. Nous avons, par consequent, defini le role de regions impliquees dans l'assemblage et la fonction de la porine ompf

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Informations

  • Détails : 120 p
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 104-120

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 1802
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