Contribution de la lipase gastrique à la lipolyse des triglycérides

par Frédéric Carrière

Thèse de doctorat en Enzymologie

Sous la direction de Robert Verger.


  • Résumé

    La lipase gastrique du chien (dgl) a ete purifiee et ses proprietes biochimiques ont ete etudiees. La dgl possede une activite specifique plus importante sur les triglycerides a chaines longues que sur ceux a chaines courtes. In vivo, la secretion de dgl est stimulee par l'urecholine, la pentagastrine, l'histamine, la secretine et les prostaglandines e#2. La dgl est inactivee de facon irreversible lorsque le ph est inferieur a 1,5 et la mesure du debit secretoire de dgl peut etre sous-estimee lorsque les secretagogues utilises stimulent egalement la secretion acide de l'estomac. La dgl a ete localisee par immunofluorescence dans des cellules a mucus des glandes gastriques. Au cours d'un repas, la dgl est active dans le contenu intestinal. La secretion de dgl est stimulee par l'ingestion du repas. Le rapport ponderal entre la secretion totale de dpl et celle de dgl est voisin de 3. Chez l'homme, ce rapport est voisin de 4. La lipase gastrique humaine (hgl) est stable et active dans les conditions duodenales observees au cours d'un repas. Sa concentration dans l'estomac, comme dans le duodenum, augmente avec la vidange gastrique du repas, alors que la concentration duodenale en lipase pancreatique diminue. Dans l'estomac, la hgl hydrolyse environ 10% des chaines acyles de triglycerides ingeres. La hgl continue son action au niveau duodenal et peut hydrolyser 17,5% des chaines acyles totales, c'est-a-dire 1 chaine acyle sur les 4 qui doivent etre hydrolysees lors de l'absorption intestinale de 2 molecules de triglycerides


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Informations

  • Détails : 220 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.f. 219-220

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 21401
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