Caractérisation de la protéase cellulaire responsable de la maturation des glycoprotéines d'enveloppes virales

par Maxime Moulard

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire

Sous la direction de Elmostafa Bahraoui.

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  • Résumé

    La glycoproteine externe (gp120) et la glycoproteine transmembranaire (gp41) du virus de l'immunodeficience humaine de type 1 (hiv-1) proviennent d'un precurseur commun (gp160) de poids moleculaire 160 kda. Comme c'est le cas de nombreux autres virus, le precurseur gp160 est clive par une endoprotease cellulaire a l'extremite c-terminale de la sequence arg#5#0#8-glu#5#0#9-lys#5#1#0-arg#5#1#1. Ce travail rapporte la mise en evidence et la mise au point d'un modele d'etude de la proteolyse enzymatique de la gp160, utilisant l'endoprotease kex2 de la levure saccharomyces cerevisiae. Nous avons montre que l'enzyme kex2 coupe specifiquement la gp160 pour generer les glycoproteines matures gp120 et gp41. Le mecanisme et la specificite du clivage ont ete apprecies a l'aide des glycoproteines recombinantes et des peptides synthetiques couvrant le site de clivage des precurseurs des glycoproteines des virus hiv-1l, hiv-2 et siv. Finalement, nous avons montre que l'endoprotease kex2 coupe la liaison peptidique du cote c-terminal des paires d'acides amines basiques, probablement au niveau de l'arg#5#1#1


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Informations

  • Détails : 1 vol. ( 152 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.: f. 120-145

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 21373
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