Etude structurale de l'antithrombine iii d'origine bovine

par Lionel Mourey

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Directeur de thèse inconnu.

Soutenue en 1991

à Strasbourg 1 .

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  • Résumé

    L'antithrombine iii est le principal inhibiteur de la thrombine dans la cascade de coagulation. Son action est fortement acceleree par la fixation d'un polysaccharide, l'heparine. L'antithrombine iii d'origine bovine a ete cristallisee. Les cristaux appartiennent au groupe d'espace tetragonal, caracterise par les parametres de maille a et b de 91. 3 angstroms, c egal a 383. 1 angstroms, et les angles alpha, beta, gamma de 90 degres. Sa structure tridimensionnelle a ete determinee par radiocristallographie des rayons x a 3. 2 angstroms de resolution. Les donnees de diffraction ont ete enregistrees sur films a l'aide du rayonnement synchrotron. Le probleme de la phase a ete resolu par les methodes du remplacement moleculaire et du remplacement isomorphe unique. La qualite de la carte de densite electronique a ete sensiblement amelioree par les procedures de modification de densite dans l'espace reel. L'affinement de la structure par mecanique et dynamique moleculaire a conduit a un facteur d'accord cristallographique de 21 pour cent. L'examen de la structure permet de decrire le site de fixation de l'heparine

  • Titre traduit

    Structural studies of bovine antithrombin iii


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  • Annexes : 164 REF

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  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service des bibliothèques. Bibliothèque L'Alinéa.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.1991;1052
  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service des bibliothèques. Bibliothèque L'Alinéa.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : H 503.000,1991
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