5-aminolévulinate deshydratase : photorégulation et identification de deux formes enzymatiques

par Jules Simo Tchuinmogne

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Pierre Alain Balangé.

Soutenue en 1991

à Rouen .


  • Résumé

    La 5-Aminolévulinate deshydratase (E. C. 4. 2. 1. 24), enzyme oligomérique synthétisant le porphobilinogène, monopyrrole précurseur des hèmes et des chlorophylles a été étudiée chez le radis (Raphanus sativus). Des anticorps ont été générés contre la 5-ALAD purifiée soit par des techniques successives de chromatographies et d'électrophorèse, soit par des immuncomplexes (5-ALAD-anticorps) isolés par immunoélectrophorèse en ligne. Le traitement des plantules de radis par des inhibiteurs de la synthèse de protéines, par la gabaculine, par certains métabolites, ou après transfert des cotylédons de l'obscurité à la lumière R. L. , permettent de distinguer deux formes d'activité enzymatique, dissociables après tamisage moléculaire sur Ultrogel AcA34, et après immunoélectrophorèse en ligne et bidimensionnelle. L'analyse de la 5-ALAD par la technique d'immunoempreinte fait apparaître des sous-unités de tailles différentes, et correspondant aux deux activités enzymatiques décrites précédemment. Différentes hypothèses de régulation sont envisagées en relation avec les résultats obtenus après étude physiologique de la molécule. L'étude immunochimique de la 5-ALAD des végétaux différents dans leur origine phylogénique, montre que cette enzyme a été conservée en partie, au cours de l'évolution

  • Titre traduit

    5-aminolevulinate dehydratase: photoregulation and identification of two enzymatics forms


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