Fractionnement et hydrolyse enzymatique de proteines de blanc d'oeuf

par CATHERINE GUERIN

Thèse de doctorat en Sciences chimiques

Sous la direction de Gérard Brulé.

Soutenue en 1991

à Rennes 1 .

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  • Résumé

    En vue de valoriser les proteines du blanc d'oeuf, nous proposons un procede de fractionnement, facilement extrapolable a l'echelle industrielle. Il permet d'isoler une a une, trois des proteines majeures du blanc d'uf que sont l'ovomucine, le lysozyme et l'ovotransferrine. Les etapes de fractionnement, basees sur les techniques chromatographiques d'echange d'ions, n'alterent pas les proprietes biologiques des deux dernieres proteines. En revanche, apres son extraction, l'ovomucine voit ses proprietes modifiees puisqu'elle est devenue insoluble dans les conditions initiales de ph et de force ionique du blanc d'uf. Elle peut cependant etre valorisee, par hydrolyse enzymatique. En effet, il est possible, par attaque enzymatique, de produire une fraction enrichie en glycoproteines et glycopeptides solubles de masse moleculaire variant de 54000 a 100000 dalton. Cette fraction peut representer 80 a 86% de la matiere azotee totale de l'hydrolysat d'ovomucine

  • Titre traduit

    Separation and enzymic fragmentation of egg white proteins


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Informations

  • Détails : 1 vol. (115 f.)
  • Annexes : 150 REF

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  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 1991/17
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