Regulation de l'activite proteolytique potentielle de la fibronectine de plasma humain. Role du domaine c-terminal

par XAVIER BLONDEAU

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de VERA KEIL-DLOUHA.

Soutenue en 1991

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Les cathepsines b, g, h et l sont des proteinases lysosomales connues pour leur role en cancerogenese. L'etude de leur action sur la fibronectine a montre qu'elles activent le systeme proteolytique n-terminal de la molecule. Ce dernier est constitue de deux enzymes degradant les proteines matricielles, la fn-type iv collagenase et son activateur, la fibronectinase. Deux autres proteinases ont ete generees a partir du domaine c-terminal. La premiere, une aspartyl-proteinase degrade la laminine, la seconde, la fn-gelatinase ii, appartenant au groupe des metalloproteinases, degrade le collagene i denature et le peptide synthetique gly-pro-ala-gly-pro-d-arg. Les resultats de cette etude ont demontre que le domaine c-terminal contient un activateur potentiel, qui libere sous forme d'un fragment de 29 kda, amplifie l'activation de la fibronectinase. Ce mecanisme d'activation est base sur l'interaction de ce fragment avec la pro-fibronectinase. Cette etude a egalement montre que les immunoglobulines non specifiques interagissent avec la fibronectinase et son activateur. Cette interaction conduit a l'inhibition de l'activation du systeme proteolytique de la fibronectine. Ainsi, par le jeu d'interactions multiples entre les proteinases latentes, les activateurs potentiels et les composants du systeme immunitaire, un systeme de regulation des activites proteolytiques de la fibronectine a ete mis en evidence


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  • Annexes : 278 REF

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-010480
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