Etude moleculaire de la regulation du catabolisme des purines chez aspergillus nidulans : caracterisation du gmene de l'urate oxydase. analyse fonctionnelle du regulateur positif

par NATHALIE OESTREICHER

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de SCAZZOCCHIO.

Soutenue en 1991

à Paris 11 .

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  • Résumé

    L'urate oxydase d'aspergillus nidulans, codee par le gene uaz, est une proteine de 319 acides amines. Elle presente une homologie de 36% avec l'urate oxydase de rat. La comparaison avec sept autres urates oxydases a mis en evidence la conservation du site potentiel de fixation du cuivre et du signal putatif d'entree dans les peroxysomes. Une analyse par northern de l'expression du gene uaz a confirme que ce gene est inductible par l'acide 2-thiourique (analogue de l'inducteur naturel: l'acide urique) et repressible par l'ammonium. L'induction et une partie du niveau de base du gene uaz ont besoin des produits fonctionnels des genes de regulation uay et area (charge de la repression generalisee par l'azote). Le produit du gene uay est necessaire pour l'expression de huit genes codant pour des enzymes et permeases du catabolisme des purines. L'etude fonctionnelle de ce regulateur positif a ete realisee en analysant 15 revertants d'un mutant de perte de fonction uay205 (deletion de 16 pb a la fin du gene) et de six mutants de gain de fonction. L'analyse des 15 revertants montre que les 201 derniers residus de la proteine ne sont pas essentiels pour sa fonction et qu'ils ne contiennent pas le site de fixation du co-inducteur ou d'un eventuel regulateur negatif. Une partie de la region carboxy-terminale de uay pourrait etre en contact avec d'autres proteines ou servir au maintien de la structure tertiaire. Parmi les six mutants de gain de fonction, cinq sont dus a une erreur de recombinaison, qui est situee en dehors de l'intervalle de crossig-over


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  • Cote : TH2014-010467
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