Proprietes biochimiques de la p21 h-ras et du domaine n-terminal du facteur d'elongation tu. Caracterisation d'un facteur d'echange nucleotidique regenerant la forme active de la p21

par MICHEL-YVES MISTOU

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de JEANNINE YON-KAHN.

Soutenue en 1991

à Paris 11 .

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  • Résumé

    La p21 h-ras, proteine humaine impliquee dans le controle de la croissance et de la differenciation cellulaire, et le facteur d'elongation tu (ef-tu) composant essentiel de la biosynthese proteique, constituent deux modeles pour les proteines liant le gtp. Les parametres cinetiques regissant la formation des complexes p21?gdp et p21?gtp ont ete determines dans differentes conditions experimentales. Le role du magnesium est apparu essentiel pour les proprietes de liaison des nucleotides et dans l'activite catalytique de la p21 h-ras. Nous avons caracterise une proteine correspondant au domaine c-terminal du produit du gene sdc25 de saccharomyces cerevisiae, produit chez e. Coli, qui favorise la formation des complexes biologiquement actifs p21?gtp. Le domaine n-terminal de ef-tu isole par mutagenese dirigee, a ete utilise pour l'etude des consequences fonctionnelles d'une mutation (va120 vers gly) qui correspond a une position cruciale dans la p21, afin de comparer les relations structure-fonction entre les deux proteines


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  • Annexes : 244 REF

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-010206
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