Structure et organisation des especes moleculaires de la membrane des globules rouges portant les antigenes de gorupe sanguins rh et lw

par CHRISTIAN BLOY

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Charles Salmon.

Soutenue en 1991

à Paris 6 .

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  • Résumé

    Le systeme de groupe sanguin rh presente une importance majeure en transfusion sanguine et en medecine car il est implique dans diverses conditions hemolytiques d'origine immune et non immune (syndrome de deficience rh). Ainsi, le deficit en antigenes rh entraine des alterations morphologiques et fonctionnelles des erythrocytes. En utilisant des anticorps monoclonaux humains et murins, nous avons montre que les antigenes rhd, c et e sont portes par des polypeptides hydrophobes transmembranaires de 30-32 kda pouvant s'associer avec le squelette du globule rouge. L'analyse par cartographie peptidique bidimensionnelle de ces polypeptides indique que les antigenes d, c et e sont portes par trois polypeptides distincts mais homologues. L'antigene lw est une structure mg#2#+-dependante portee par une glycoproteine de 42-44 kda, dont la structure polypeptidique analysee par cartographie 2-d differe de celle des proteines rh, ce qui demontre que rh ne represente pas le precurseur de lw. Nous avons determine la sequence de la region n-terminale et de peptides internes du polypeptide rhd. Ces resultats ont permis pour la premiere fois le clonage d'un adnc codant pour l'un des polypeptides rh. Les calculs de prediction de structure secondaire indiquent que la proteine rh comprend 13 domaines hydrophobes replies en helice alpha. L'orientation des polypeptides rh a ete determinee par une approche biochimique directe montrant une degradation de la proteine rh par traitement de cellules intactes et de vesicules ro (right-side out) par des carboxypeptidases, alors que le traitement de vesicules io (inside-out) n'a aucun effet. Sur la base des informations structurales obtenues et de l'existence d'anomalies proteiques multiples a la surface des cellules rh deficientes, nous avons propose un modele d'organisation multimoleculaire des proteines rh et rh associees que nous appelons le complexe membranaire rh. L'etude du complexe multimoleculaire rh ouvre de nouvelles perspectives qui devraient permettre de mieux apprehender le role structural et fonctionnel de ces antigenes


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  • Annexes : 111 REF

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1991
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