Acetylcholinesterase d'insectes : etude structurale et fonctionnelle en relation avec la resistance aux insecticides

par ANNICK MUTERO

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean-Pierre Vincent.

Soutenue en 1991

à Nice .

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  • Résumé

    L'acetylcholinesterase termine la transmission de l'influx nerveux au niveau des synapses cholinergiques en catalysant l'hydrolyse de l'acetylcholine. Chez les insectes, l'acetylcholinesterase est principalement localisee dans le systeme nerveux central ou elle est presente sous une seule forme moleculaire, un dimere amphiphile ancre dans la membrane par un glycolipide. Cet enzyme est la cible de deux classes d'insecticides, les organosphosphores et les carbamates. L'utilisation intensive de ces produits a abouti a l'apparition d'insectes resistants dont certains possedent une acetylcholinesterase modifiee moins sensible aux insecticides. Le present rapport traite de l'expression de l'acetylcholinesterase de drosophila melanogaster dans l'oocyte de xenope et de l'utilisation de ce systeme pour l'analyse de genes modifies par mutagenese dirigee. Cette etude a porte sur la structure de la proteine: ses modifications post-traductionnelles et les acides amines importants dans le repliement de la chaine peptidique par l'etude de mutants thermosensibles, et sur la fonction de l'enzyme et la resistance aux insecticides. Nous avons montre que trois mutations ponctuelles sont a l'origine de la resistance et que la recombinaison intracistronique entre ces mutations peut etre un mecanisme important dans l'acquisition de l'insensibilite aux insecticides


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