Aspects moleculaires de la degradation enzymatique des chaines d'amylose

par ERIC RAIMBAUD

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Serge Perez.

Soutenue en 1991

à Nantes .


  • Résumé

    Ce memoire aborde la caracterisation, puis la comprehension, de quelques aspects moleculaires mis en jeux lors de l'hydrolyse enzymatique de chaines d'amyloses par des alpha-amylases. Dans un premier chapitre, les structures primaires de 18 amylases ont ete comparees et alignees a l'aide de la methode d'analyse des clusters hydrophobes. Cette etude a montre que toutes les amylases possedaient une super structure secondaire de type tonneau (beta/alpha) 8. De plus, la mise en evidence de similitudes dans les regions variables des proteines a conduit a une classificaiton de ces enzymes en sis sous familles. Un deuxieme volet du memoire est consacre a l'analyse conformationnelle du substrat amylace et de certains inhibiteurs tels que l'arcarbose. Les resultats de cette etude ont revele les similitudes et differences qui caracterisaient les arrangements tridimensionnels de ces molecules. Enfin, la derniere partie a trait a l'etude de l'amarrage d'une molecule de type maltohexaccharide dans le site de reconnaissance de l'enzyme. Les conclusions de cette etude portent: 1) sur le sens de fixation du substrat dans le site de reconnaissance; 2) les distorsions que subit de substrat au voisinage du site catalytique; 3) l'orientation particuliere d'une liaison glycosidique par rapport aux 3 acides amines acides impliques dans l'hydrolyse


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  • Détails : 138 p + annexes
  • Annexes : 212 REF

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  • Bibliothèque : Université de Nantes. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 91 NANT 2011
  • Bibliothèque : Université de Nantes. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 91 NANT 2011
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