Etude des domaines fonctionnels de la sous-unité }a de Gs, la G proté̄ine responsable de l'activation de l'adénylate cyclase

par Laurent Journot

Thèse de doctorat en Biochimie. Biologie moléculaire et cellulaire

Sous la direction de JOEL BOCAERT.

Soutenue en 1991

à Montpellier 2 .


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    L'adn complementaire correspondant a la sous-unite de cs, la proteine c stimulant l'adenylate cyclase, a ete transcrit et traduit in vitro. Gs ainsi synthetisee est capable de reconstituer fonctionnellement des membranes de s49 cyc- qui n'expriment cette proteine. Ce modele de reconstitution in vitro nous a permis de caracteriser divers domaines fonctionnels de gs. La deletion des 28 premiers amino-acides de gs donne naissance a une proteine qui n'est capable d'interagir avec des sous-unites purifiees. Comme dans le cas des autres sous-unites g, le domaine n-terminal de gs est donc responsable de l'interaction avec les sous-unites. La proteolyse menagee par la protease v8 nous a permis de determiner que le domaine c-terminal de gs est essentiel pour l'association membranaire de la forme activee. La construction de proteines de fusion chimeriques nous a permis de caracteriser une sequence amino-acidique carboxyterminale (367-376) qui entraine l'association membranaire d'une g proteine soluble

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 127, [62] f
  • Annexes : Bibliogr.: f. 97-127

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 91.MON-059
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire. Section Sciences.
  • Accessible pour le PEB
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.