Etude des mouvements internes de la bactériorhodopsine par diffusion inélastique de neutrons et simulation de dynamique moléculaire

par Michel Ferrand

Thèse de doctorat en Biophys. mol.

Sous la direction de Joseph Zaccai.

Soutenue en 1991

à Grenoble 1 .


  • Résumé

    La bacteriorhodopsine (br), seule proteine de la membrane pourpre (pm) d'halobacterium halobium fonctionne comme une pompe a protons activee par la lumiere. Consecutivement a l'absorption de photons se produit l'isomerisation d'un pigment (retinal) lie de maniere covalente a celle-ci. Des transitions conformationnelles de la proteine accompagnent cette isomerisation, lesquelles sont absolument necessaires pour son activite. Dans la membrane pourpre, br et lipides sont organises dans un reseau bi-dimensionnel hautement ordonne. La fonction est gravement alteree lors du piegeage a froid de la pm ou lors de l'assechement de celle-ci. Dans les deux cas une contraction de la maille du reseau cristallin de la pm survient. L'etude experimentale in situ du comportement dynamique de la br, par diffusion inelastique de neutrons, en fonction des deux parametres influencant l'activite, a savoir hydratation et temperature, a etabli la correlation existant entre la fonction de la br et les mouvements internes qui l'animent. Les observations ont ete realisees dans une fenetre en frequences s'etendant de 0 a 200 cm##1, correspondant aux mouvements thermiquement excites a temperature ambiante. La proteine est uniquement fonctionnelle pour des conditions d'environnement permettant des mouvements a caractere anharmonique de grande amplitude. En effet, et ce pour les seuls echantillons pleinement hydrates, une transition dynamique apparait aux alentours de 240 k, temoignant du passage d'un regime harmonique a anharmonique du systeme membranaire. Des mesures du deplacement carre moyen des atomes d'hydrogene, des densites d'etats vibrationnels et de la composante quasi-elastique a la diffusion sont toutes coherentes avec cette observation. Plus haut en temperature (260 k), et toujours pour les seules membranes hydratees, nous avons egalement detecte un deplacement vers les basses frequences (20 cm##1>14 cm##1) de la caracteristique spectrale principale, pouvant etre attribue a un amortissement de ces modes en raison d'un frottement visqueux, ou encore a des modifications de la dynamique intrinseque du systeme en raison de changements dans sa surface d'energie potentielle. Une simulation de dynamique moleculaire (t=300 k) a ete engagee pour rendre compte de ces effets. A cette temperature, l'anharmonicite semblerait provenir de mouvements diffusifs resultant de la potentialite de certaines helices- de la proteine a echantillonner un espace conformationnel assez large autour de leur position d'equilibre. Les elements de structure secondaire concernes encadrent le chromophore (retinal) et coincident avec ceux pour lesquels des etudes prealables par d'autres auteurs ont etabli des changements structuraux au cours de l'accomplissement de la fonction

  • Titre traduit

    A study of internal motions of bacteriorhodopsin by inelastic neutron scattering and molecular dynamics simulations


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  • Détails : 254 p

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS 91/GRE1/0160
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