Etude du processus d'autolyse de la levure Saccharomyces bayanus : Rôle de l'état physiologique et des conditions du milieu sur la libération des activités protéolytiques : Purification et propriétés catalytiques des protéases A et B

par Isabelle Montupet

Thèse de doctorat en Science des aliments

Sous la direction de Denis Lorient.

Soutenue en 1991

à Dijon .


  • Résumé

    Le processus d'autolyse des levures Saccharomyces bayanus a été étudié pour plusieurs états physiologiques et plusieurs conditions de milieu à travers l'évolution de différents métabolites azotes libérés par la levure. L'état de la levure induit des différences considérables dans la réponse autolytique. L'étude plus particulière du mécanisme de l'autolyse des LSA en vue de l'extraction de quantites importantes de protéines et surtout de protéases a été abordée. Elle a permis d'identifier entre pH 3 et pH 7 et pour deux systèmes ioniques différents contenus dans le milieu, les principales protéases intervenant sur la composition de l'autolysat. Les conditions d'autolyse proches de la neutralité sont les plus favorables à la perméabilisation pariétale et on pu être appreciées grâce à la présence de marqueurs périplasmiques et de protéines dans l'extrait. Au cours de la purification des protéases A et B isolées, nous avons pu caractériser la présence d'au moins trois protéases de masse molaire respectives, 36kD, 23kD, 16kD, actives sur le HPA. L'étude des propriétés catalytiques de la protéase B (de masse molaire 36kD) et de la protéase A, a étée abordée. La protéase A de Saccharomyces bayanus présente les caractéristiques générales des autres protéases isolées à partir de levures Saccharomyces mais se différencie par une stabilité plus faible à pH 7. Elle possède une bonne résistance aux pH acides, basses températures et à l'ethanol. La protéase B de Saccharomyces bayanus possède également les caractéristiques des protéases B isolées d'autres souches. Elle présente la particularité d'être fortement inhibée par les ions ferreux. Très active sur le HPA entre pH 5 et 8, et moins thermosensible que la protéase A, son utilisation pourrait être envisagée dans l'industrie de la transformation des protéines.

  • Titre traduit

    Mechanism of the process of autolysis in Saccharomyces bayanus : Influence of physiological state and conditions of the medium on the release of proteolytic activities : Purification and catalytic properties of proteases A and B


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (148 f.)
  • Annexes : Bibliographie, 16 f. (274 ref.)

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Bourgogne. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TDDIJON/1991/67
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.