Interactions de l'alcool déshydrogénase de levure avec les colorants anthraquinones : modulation par des ions métalliques et un milieu à faible activité de l'eau

par Jeanne M.B. Tse Sum Bui

Thèse de doctorat en Génie Enzymatique, Bioconversion et Microbiologie

Sous la direction de Mookambeswaran A. Vijayalakshmi.


  • Résumé

    Ce travail concerne l'étude des interactions moléculaires de l'alcool déshydrogénase de levure avec des colorants anthraquinones notamment le Cibacron Bleu F3G-A et le Procion Bleu MX-R. Nous avons substitué les résidus chlorés des noyaux triaziniques de ces colorants par des groupements hydroxyl et nous avons montré l'importance de ces résidus chlorés en ce qui concerne l'inhibition de l'enzyme. Les effets de la présence d'ions Zn2+ exogène sur l'interaction protéine-colorant ont ensuite été étudies. Le Zn2+ seul s'avérait être plus inhibiteur que le Procion Bleu MX-R. De plus, ces interactions ternaires invoquant ion métallique, colorant, protéine sont fortement dépendantes de la nature du tampon. En dernier lieu, nous avons étudié l'effet d'un dépresseur de l'activité de l'eau, le sorbitol sur la cinétique et la stabilité de l'YADH en présence de colorants. L'affinité des colorants augmente avec la concentration en sorbitol. Nous avons aussi observé un effet coopératif sur la stabilisation de l'enzyme par les colorants sous forme -OH en présence de sorbitol. Ces résultats nous ont amenés à présenter une hypothèse pour expliquer cette stabilisation par la formation de ponts hydrogènes à des sites très spécifiques au site actif de la protéine.

  • Titre traduit

    Interaction of yeast alcohol dehydrogenase with anthraquinone dyes : modulation by mettalic ions and by a low-water activity medium


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Informations

  • Détails : 1 vol. (117 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 85 réf.

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