Caractérisation de souches Streptococcus thermophilus très acidifiantes et à forte activité protéinasique de paroi

par Samaha Shahbal

Thèse de doctorat en Génie Enzymatique, Bioconversion et Microbiologie

Sous la direction de Denis Hemme.


  • Résumé

    Les 3 souches de S. Thermophilus CNRZ 385, 703 et 1447 acidifient le lait plus rapidement que 94 autres souches. Cette croissance rapide est corrélée avec la présence d'une forte activité protéinasique de paroi chez ces souches (nommées H), comparable à celle des souches Prt+ de Lactococcus. Un mutant de la souche 385 possédant une activité réduite a été construit. Il se développe, ainsi que les souches habituelles (souches L) toutefois mieux dans le lait que les souches Prt- de Lactococcus, d'où les appellations H et L et non Prt+ et Prt-. Le niveau d'activité est constant pour 1 des 3 souches et régule par le milieu pour les 2 autres. En l'absence de CaC12 ou suite aux traitements d'extraction de protéines natives des parois, l'activité protéinasique n'est pas solubilisée, d'où l'impossibilité de purifier l'enzyme. L'activité, déterminée avec les fragments de paroi, est maximale entre pH 6 et 7 et entre 37 et 42° C. Ses caractéristiques sont voisines de celles de Lactococcus (protéinase à sérine, dégradation préférentielle de la caséine bêta). Pourtant il n'a pas été détecté de parenté antigénique avec la protéinase de Lactococcus, ni d'homologie entre le gène plasmidique prtP et le chromosome de CNRZ 385. Les souches H appartiennent bien à l'espèce S. Thermophilus tant par leurs propriétés générales que par la réaction de leur ADN avec une sonde spécifique de l'espèce. Un autre phénomène intéressant mis en évidence est la sensibilité au milieu acide de la souche H 385, pourtant elle-même forte acidifiante, qui semble être en rapport avec une régulation du pH intracellulaire différente de CNRZ 302. L'intérêt de l'utilisation de souches H en technologie laitière est discuté.

  • Titre traduit

    Characterization of Streptococcus thermophilis strains with high acidifying ability and high cell-wall proteinase activity


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Informations

  • Détails : 1 vol. (118 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 233 réf.

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