Importation des colicines à travers l'enveloppe d'Escherichia coli

par Hélène Benedetti

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Claude Lazdunski.

Soutenue en 1991

à Aix-Marseille 1 .


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  • Résumé

    Les colicines sont des toxines bacteriennes produites et actives contre e. Coli et des bacteries apparentees. Le mode d'action des colicines est divise en trois etapes et des domaines structuraux distincts des molecules sont impliques dans chacune d'elles. Le domaine central est implique dans l'etape de fixation au recepteur a la surface des cellules sensibles, le domaine n-terminal est implique dans l'etape de translocation a travers l'enveloppe bacterienne et le domaine c-terminal est responsable de l'activite letale. Les colicines sont divisees en plusieurs groupes selon leur type d'activite letale (formation de pore, ribonuclease, deoxyribonuclease. . . ), les recepteurs qu'elles reconnaissent (ompf, btub, fhua, fepa. . . ) et la voie de translocation qu'elles empruntent (dependance du systeme tol ou tonb). Des colicines chimeres ont ete construites en recombinant les domaines structuraux de colicines appartenant a des groupes differents. Il a ainsi ete possible de recibler certaines d'entre elles et de localiser la dependance a certaines proteines tol dans le domaine n-terminal des colicines a et e1. Nous nous sommes aussi interesses aux mecanismes de translocation des colicines empruntant la voie des proteines tol (a, b, q, r et c). Les resultats obtenus suggerent que ces colicines entreraient en interaction avec tola et que l'une d'elles, la colicine a, se deroulerait pour franchir la membrane externe avant de former son pore dans la membrane interne

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