Etude de l'organisation moléculaire et de la fonction du locus ami de Streptococcus pneumoniae

par Geneviève Alloing

Thèse de doctorat en Biologie moléculaire

Sous la direction de Jean-Pierre Claverys.

Soutenue en 1990

à Toulouse 3 .


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Les mutations dans le locus ami de la bacterie a gram#+ streptococcus pneumoniae ont un effet pleiotrope. Elles conferent entre autres une resistance accrue au methotrexate et une plus grande sensibilite a un desequilibre dans les concentrations des acides amines branches (leucine, isoleucine et valine). Au depart de ce travail, le locus ami a ete clone et sa sequence nucleotidique etablie: c'est un operon comportant six cadres ouverts de lecture, d'une organisation similaire a celles des operons de transport, a proteine periplasmique affine du substrat, des bacteries a gram#. Cinq proteines (amia, c, d, e et f) ont une sequence primaire homologue a celle des constituants du systeme opp, le systeme de transport des oligopeptides de escherichia coli. L'homologie entre les deux systemes suggerait l'existence d'une analogie fonctionnelle, qui a ete confirmee genetiquement: l'inactivation du locus ami rend s. Pneumoniae incapable d'utiliser les peptides comme source d'acides amines et chez e. Coli, l'inactivation du systeme opp s'accompagne d'une resistance accrue au methotrexate. Les caracteristiques de la proteine amia ont ete plus particulierement etudiees. La sequence primaire de la proteine presente les motifs specifiques des lipoproteines, suggerant qu'amia est exportee et ancree a la membrane cytoplasmique de s. Pneumoniae; sa localisation extracytoplasmique a ete demontree in vivo. Les resultats concernant le role de cette proteine montrent qu'elle n'est pas un constituant essentiel du systeme ami. Ces travaux ont permis d'attribuer une fonction au locus ami et d'envisager les bases physiologiques du phenotype pleiotrope des mutations ami

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : [5]-152-[22] f

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1990TOU30083
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.