Etude du mode d'action de dicB, inhibiteur de division : produit du gène dicB d'Escherichia coli

par Christophe Labie

Thèse de doctorat en Microbiologie

Sous la direction de Jean-Pierre Bouche.

Soutenue en 1990

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    Ce travail est une etude du mode d'action du produit du gene dicb, une proteine inhibitrice de la division cellulaire de escherichia coli. Tout d'abord, des mutants resistants a l'inhibition dicb-dependante ont ete isoles et caracterises. Les mutations appartiennent principalement a deux classes affectees dans le controle de la division cellulaire. L'une d'entre-elles regroupe des mutations localisees dans le gene rpob codant pour la sous-unite beta de l'arn polymerase. Ces mutations conduisent a un phenotype de surdivision qui pourrait resulter d'une surexpression relative du gene declencheur de la septation ftsz. L'autre categorie est constituee de mutations situees dans le locus minb. Ce locus, quoique non essentiel pour la cellule, est necessaire pour le positionnement correct des sites de septation. Des donnees genetiques nous ont suggere que ce locus codait pour les fonctions cibles de la proteine dicb. Pour eprouver ce modele, nous avons entrepris d'etablir une correlation fine entre les phenotypes (resistance et taux de divisions polaires) et les sequences des mutations minb#, isolees durant ce travail et par d'autres equipes. Ces resultats nous ont permis de confirmer et d'etendre les donnees deja publiees sur le fonctionnement de l'operon minb, ainsi que d'etablir une modelisation sur les interactions entre dicb et les produits des genes minc, mind et mine de l'operon minb. En outre, un systeme permettant de surproduire la proteine dicb, hautement toxique, a ete developpe dans une optique preparative. Parallelement, l'etude de sa localisation cellulaire a fourni des donnees importantes quant au mode d'action de l'inhibiteur et pour la determination des conditions optimales de sa purification

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Informations

  • Détails : [7], 159 f

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1990TOU30042
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