Activité rythmique de l'Aspartate aminotransférase chez Leptosphaeria michotii (west) sacc : approche moléculaire

par Michel Romestant

Thèse de doctorat en Biologie. Physiologie végétale

Sous la direction de Stephan Jerebzoff.

Soutenue en 1990

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    Le modele periodique simplifie employe est constitue essentiellement par la voie de degradation de l'asparagine ou tous les enzymes presentent la meme periodicite, voisine de 24 h. Le rythme de l'asparaginase depend d'un processus de phosphorylation reversible. Le second enzyme de la voie, l'aspartate aminotransferase ec 2. 6. 1. 1 est etudie. Les 2 isoformes purifiees a homogeneite apparente different par leurs proprietes cinetiques, leur affinite pour des substrats et leur capacite a former des complexes in vitro. Les anticorps obtenus sont specifriques de chaque forme. Leur localisation par immunocytochimie montre que la forme a est cytolosique, la forme b mitochondriale. La regulation du rythme d'activite transaminase est recherchee par determination du niveau des isozymes (test elisa), des arnm specifiques (traduction heterologue) et des activites enzymatiques. Le niveau de l'isozyme a reste uniforme. Le rythme d'activite transaminase resulte de la seule variation d'activite de la forme b, due a l'oscillation de la quantite de celle-ci. Les niveaux d'arnm des 2 formes sont inchanges au cours du cycle. De plus, les rythmes d'activite et de quantite de la forme b presentent une meme reponse aux inhibiteurs de la synthese proteique. Il s'ensuit que le rythme d'activite transaminase serait controle au niveau de la traduction de l'arnm de l'isoforme mitochondriale. En outre, l'activite rythmique d'une voie metabolique maitresse peut resulter du fonctionnement synchrone de processus oscillants distincts

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Informations

  • Détails : VI-108 f

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1990TOU30040
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