Etude du rôle de la glycosylation dans l'exportation des protéines par des suspensions cellulaires de sycomore (acer pseudoplatanus l. )

par Azeddine Driouich

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Loïc Faye.

Soutenue en 1990

à Rouen .


  • Résumé

    Des suspensions cellulaires de sycomore (acer pseudoplatanus l. ) sécrètent de nombreuses protéines, en particulier des hydrolases acides, dans le compartiment apoplastique. Ces protéines extracellulaires sont glycosylées et présentent des glycanes n-liés de type polymannosidique et/ou complexe. L'inhibition de la n-glycosylation par la tunicamycine réduit de 84% a 98% l'accumulation des protéines néosynthétisées dans le compartiment extracellulaire alors que la biosynthèse protéique n'est pas affectée. Par contre, l'inhibition de la biosynthèse des glycanes complexes par la castanospermine et la déoxymannojirimycine ne perturbe pas la sécrétion des glycoprotéines par les cellules de sycomore. Ces résultats suggèrent que la maturation des glycanes complexes n'est pas nécessaire pour l'adressage des protéines végétales vers le compartiment extracellulaire. En revanche, la glycosylation joue probablement un rôle important dans la stabilité des glycoprotéines sécrétées. Pour étudier de façon détaillée le rôle de la glycosylation dans le transport et la stabilité des protéines végétales, nous avons purifié une glycoprotéine excrétée par les cellules de sycomore, la laccase. La préparation d'un immunosérum monospécifique anti-laccase a permis la caractérisation de cette glycoprotéine. Nous disposons maintenant d'outils, de caractérisation, spécifiques des glycanes complexes de la laccase (lectines et anticorps). Ces outils nous permettront d'utiliser la structure des oligosaccharides n-liés a la laccase comme marqueur du transport intracellulaire de cette enzyme


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  • Cote : 90/ROUE/S018
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