5-aminolevulinate deshydratase : clonage et expression du gène de rhodobacter sphaeroïdes

par Anne-Marie Delaunay

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Pierre Alain Balangé.

Soutenue en 1990

à Rouen .


  • Résumé

    La construction d'une banque génomique de rhodobacter sphaeroïdes dans une souche d'escherichia coli (SHSP3) hem b#), mutée sur le gène codant pour la 5-aminolevulinate deshydratase (5-ALAD, E. C. 4. 2. 1. 24) a été réalisée. La 5-ALAD est une enzyme oligomérique synthétisant à partir de 5-ALA le porphobilinogène, monopyrrole précurseur des hemes. La banque obtenue après transformation de la souche SHSP3 présente des colonies de phénotypes différents. Certaines sont caractérisées par une croissance rapide. Nous avons sélectionné parmi ces colonies, 2 clones présentant une activité 5-ALAD, accompagnée de la production d'une protéine reconnue par des anticorps specifiques apres immunoempreinte. L'analyse de ces plasmides recombines indique que l'adn a été remanié au cours de la transformation. Toutefois l'un des plasmides conserve après purification et retransformation de la souche SHSP3, la possibilité de complémenter la délétion; ce plasmide possède au moins une partie de l'adn introduit, en particulier le gène codant pour la 5-ALAD. Le sous-clonage a été effectué dans le plasmide PUC19. La séquence codante pour la 5-ALAD est sous le contrôle du promoteur du vecteur d'expression


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  • Cote : 90/ROUE/S009
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