Separation et etude des deux proteines majeures du lait humain : la lactoferrine et l'alpha-lactalbumine

par FRANCOISE MAYNARD

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Jean-Louis Maubois.

Soutenue en 1990

à Rennes 1 .

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  • Résumé

    Les deux proteines majeures du lait humain, la lactoferrine et l'-lactalbumine, ont ete separees par utilisation des techniques a membranes. Le procede de fractionnement mis en place ne modifie pas l'activite fonctionnelle de la lactoferrine qui conserve sa capacite de fixation du fer. Si cette ferriproteine est l'element majeur liant le fer dans un lait de transition, une partie importante (20 a 30%) de cet oligo-element est egalement associee a des composes de faibles masses moleculaires. Une etude approfondie de l'-lactalbumine humaine a ete realisee pour determiner l'origine de son heterogeneite. Par l'intermediaire des cartes peptidiques, un variant genetique de cette proteine a ete identifie: il resulte de la substitution de l'acide amine phe 80 par un residu lys. Cette variation genetique est en partie responsable de l'heterogeneite de l'-lactalbumine humaine par modification de son hydrophobicite. Une autre forme de l'heterogeneite de cette proteine est liee aux interactions qu'elle etablit avec le glycomacropeptide provenant de la caseine k. Ces interactions modifient la cinetique d'apparition de deux sequences peptidiques terminales de l'-lactalbumine humaine au cours de son hydrolyse trypsique

  • Titre traduit

    Separation and study of the two main humain milk proteine: lactoferrin and alpha-lactalbumin


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Informations

  • Détails : 1 vol. (139 f.)
  • Annexes : 182 REF

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  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 1990/61
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