Purification et caracterisation de la dna ligase i de plusieurs eucaryotes

par Claude Prigent

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Michel Philippe.

Soutenue en 1990

à Rennes 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    La dna ligase i est une enzyme impliquee dans les processus de replication du dna. Nous avons tente de purifier l'enzyme humaine, ce qui nous permis de mettre en evidence une proteolyse tres precoce de la proteine dont le poids moleculaire est superieur a 200 kda. Cette proteolyse genere des polypeptides dont plusieurs conservent une activite dna ligase (130 kda, 100 kda, 80 kda, 62 kda et 45 kda). Cette purification n'ayant pas abouti, le modele humain a ete abandonne au profit de l'uf de xenope. Une etude qualitative et quantitative de l'activite dna ligase au cours du developpement precoce de l'uf de xenopus laevis, nous a permis de montrer que l'uf vierge etait le stade le plus approprie pour la purification. La proteolyse est moins importante dans ce modele, ce qui nous a permis de purifier un polypeptide de 76 kda. Bien que celui-ci ne soit qu'un produit de degradation de la proteine, il conserve une intense activite dna ligase. Nous avons prepare des anticorps monospecifiques diriges contre ce polypeptide qui croisent avec la dna ligase du phage t4


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Informations

  • Détails : 1 vol. (221 p.)
  • Annexes : 329 REF

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  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TA RENNES 1990/2
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