Caractérisation biochimique et purification des récepteurs au "basic Fibroblast Growth Factor" (bFGF) à partir de cerveaux de bovins adultes

par Agnès Mereau

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de José Courty.


  • Résumé

    L'action des fibroblast growth factor (fgf) au niveau cellulaire, se caracterise par leur interaction avec des recepteurs membranaires. L'elaboration d'un test de radiorecepteur par competition sur des membranes tissulaires nous a permis d'etudier la distribution et la quantification de ces recepteurs avec differentes preparations tissulaires de cobayes adultes. Seul le cerveau possede des recepteurs de haute affinite pour le fgf basique. Leur purification a ete entreprise a partir de membranes de cerveaux de buf, dont la quantite en recepteurs de haute affinite est de 240 fmoles/mg de proteines. Le protocole de purification se compose d'une chromatographie anionique suivie de deux chromatographies d'affinite sur lectines de germes de ble puis de fgf basique. A partir de 25 cerveaux de bufs, nous avons obtenu 240 g de proteines renfermant quatre entites de 180-150, 140-135, 100 et 70 kda. Des experiences de pontage covalent ont montre que seule l'entite de 135-140 kda est capable d'etre specifiquement marquee aussi bien par le fgf acide que le fgf basique. Ce marquage n'est pas modifie apres traitement des fractions a l'heparinase. Par ailleurs, des traitements enzymatiques a la n-glycanase demontrent la presence d'une chaine de carbohydrate d'au moins 20 kda dans les produits purifies. D'autre part, une purification des entites de 135-140 kda peut egalement etre obtenue sur une colonne de protamine agarose, ce qui suggere l'existence d'une interaction directe de la protamine avec la proteine de 135-140 kda

  • Titre traduit

    Caracterization and purification of basic Fibroblasts Growth Factor receptors from bovine brain


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Informations

  • Détails : 1 vol. (87 f.-[78] f. de pl.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 72-87

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