Purification et caracterisation du facteur viii plasmatique. Comparaison avec une nouvelle proteine recombinante deletee de sa region b : le facteur viii delta ii

par NICOLAS BIHOREAU

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de J.M. YON.

Soutenue en 1990

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Le facteur viii plasmatique correspond a differents complexes constitues d'une chaine legere de 80 kda associee par un ion divalent a une chaine lourde plus ou moins proteolysee dont le poids moleculaire varie de 210 a 90 kda. Ces differents complexes ont ete immunopurifies et caracterises par chromatographie d'echange d'ions. Cette methode a ete appliquee a la purification des chaines legeres libres afin d'effectuer pour la premiere fois une etude de structure secondaire. La chaine legere libre du facteur viii est structuree a 22% en helices alpha et a 36% en feuillets beta. La separation par chromatographie des differentes formes de facteur viii active nous a permis de decrire un nouveau modele d'activation par la thrombine en deux etapes. La premiere etape correspond a la proteolyse de la chaine legere de 80 kda qui engendre un polypeptide de 70 kda. Pendant la deuxieme etape, la chaine lourde de 90 kda est clivee en deux fragments de 50 a 45 kda pour former le complexe active final de 70-50-45 kda. Les differentes techniques utilisees pour le derive plasmatique, ont ete appliquees a un nouveau facteur viii recombinant (facteur viii delta ii), delete de la region b et constitue d'une chaine unique de 165 kda. Malgre ces differences structurales importantes, la proteolyse par la thrombine du facteur viii delta ii engendre les memes formes activees de 70-50-45 kda. D'autre part, quelle que soit l'origine du facteur viii, l'action prolongee de la thrombine se traduit par la dissociation du complexe en deux fragments inactifs de 70-50 et 45 kda. Ces similitudes structurales expliquent les activites coagulantes similaires in vitro


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  • Cote : TH2014-009971
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