Deux etudes biochimiques de la cellule stressee chez les mammiferes : acceleration de l'echange du phosphate sur la proteine de choc thermique hsp90; stimulation des activites proteine-kinases de type cdc2 et rna polymerase ii ctd-kinase

par VINCENT LEGAGNEUX

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Michel Morange.

Soutenue en 1990

à Paris 7 .

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  • Résumé

    Le choc thermique, ainsi que certaines formes de stress chimique, ont des effets toxiques sur les activites enzymatiques et le metabolisme cellulaire. Pendant la phase de recuperation qui suit le choc thermique, l'expression des proteines de choc thermique (hsps) est specifiquement augmentee. Au terme de cette phase, les fonctions cellulaires sont restaurees. On pense actuellement que les hsps sont directement impliquees dans ce phenomene de recuperation cellulaire en interagissant avec les proteines denaturees qui s'accumulent dans les cellules stressees. Dans un premier temps, nous avons mis en evidence une acceleration de l'echange du phosphate sur la hsp90 dans les cellules humaines hela soumises a un choc thermique. Ce phenomene s'accompagne d'une plus grande phosphorylabilite de la hsp90 in vitro, par une enzyme qui a des caracteristiques communes avec la caseine-kinase ii. Nous pensons que cet echange du phosphate pourrait refleter une acceleration des reactions d'association/dissociation entre la hsp90 et les proteines denaturees. Nous avons d'autre part etudie le devenir des activites proteine-kinases dans les cellules stressees. Deux activites sont stimulees par un choc thermique ou un stress a l'arsenite de sodium: une kinase capable de phosphoryler le domaine c-terminal de la rna polymerase ii (ctd-kinase) et une histone h1-kinase du type cdc2. Nous avons montre que ces deux activites etaient portees par des molecules differentes. Une etude sur la transcription elevee du gene hsp86 dans les cellules de carcinome embryonnaire murin est egalement presentee


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  • Annexes : 250 REF

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  • Bibliothèque : Université Paris Diderot - Paris 7. Service commun de la documentation. Bibliothèque Universitaire des Grands Moulins.
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  • Cote : TS1990
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