Activation et transduction des serine/threonine kinases oncogenes c-mil et c-rmil dans les cellules de neuroretine d'embryon de poule infectees par un virus de lymphomatose aviaire. Caracterisation d'un nouvel oncogene, le gene c-rmil*

par Alain Eychène

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Daniel Blangy.

Soutenue en 1990

à Paris 6 .

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  • Résumé

    Le retrovirus de lymphomatose aviaire rav-1, dont le genome est depourvu d'oncogene, induit la multiplication des cellules quiescentes de neuroretine d'embyon de poule. Cette proliferation n'est observee qu'apres un delai de plusieurs semaines dans une minorite de cellules. Par passages repetes des surnageants de cellules en proliferation sur des nouvelles cultures, plusieurs virus mitogenes ayant transduit un oncogene cellulaire, ont ete isoles au cours des passages precoces et tardifs. Dans une experience, le gene transduit est l'oncogene c-mil. Dans une autre experience, le gene transduit est un nouvel oncogene appele v-rmil en raison d'une forte homologie avec c-mil. La caracterisation moleculaire des virus ic1, ic2 et ic3 contenant le gene mil, et des virus ic10 et ic11 contenant le gene rmil, a permis de mettre en evidence des mecanismes communs de transduction in vitro de ces genes par le rav-1. La constitution des virus ic2, ic3 et ic11 isoles aux passages precoces, passe par une etape d'epissage entre la sequence leader du rav-1 et un exon de l'oncogene. Au cours des passages suivants, les virus ic2 et ic11 recombinent avec le rav-1 pour constituer les virus ic1 et ic10 contenant des sequences du gene gag fusionnees a l'oncogene. Le gene v-rmil transduit dans ic10 et ic11 derive d'un gene cellulaire, le gene c-rmil, exprime preferentiellement dans le tissu nerveux. Ce gene code pour deux proteines resultant d'un epissage alternatif et possedant les 3 regions conservees dans les genes de la famille mil/raf. La plus forte homologie se trouve dans le domaine a activite serine/threonine kinase. Par contre, les proteines c-rmil se distinguent des autres proteines mil/raf dans leur portion nh2-terminmale


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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T Paris 6 1990 499
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1990
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