Purification et caracterisation de la beta-fructosidase de poivron

par ABABACAR SEYE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean-Claude Kader.

Soutenue en 1990

à Paris 6 .

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  • Résumé

    L'extrait proteique du fruit de poivron vert presente une forte activite invertase. Cette invertase est une beta-fructosidase capable d'hydrolyser le saccharose, le raffinose et le stachyose. Cette beta-fructosidase est de forme soluble cytoplasmique. Elle est de type acide avec une temperature et un ph optimum d'activite de 55#oc et 4,5 respectivement. Un ou plusieurs groupements sh existe(nt) au niveau de son site catalytique. Les techniques chromatographiques et l'electrophorese preparative ont permis d'obtenir l'enzyme purifiee sous la forme d'un polypeptide glycolyse de 42 kda. L'analyse par affinodetection et immunodetection des glycanes sur empreinte, couplee a la deglycosylation chimique et enzymatique montre que cette glycoproteine presente deux glycanes n-lies. L'un de type polymannosidique (environ 1 kda) est responsable de l'interaction de l'enzyme avec la lectine concanavaline a. L'autre de type complexe (environ 2 kda) presente un residu xylosebeta 12 lie et probablement un residu fucose alpha 13 lie a l'unite chitobiose, mais pas de residu galactose en position terminale. Ces deux glycanes associes a un polypeptide de 39 kda constituent la beta-fructosidase acide du poivron vert


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  • Annexes : 135 REF

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1990
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