Relations entre polymorphisme enzymatique et polymorphisme de l'adn dans le genre yersinia

par Bertrand Picard

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de KRISHNAMOORTHY.

Soutenue en 1990

à Paris 5 .

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  • Résumé

    Afin d'etudier la differenciation intra et interspecifique des bacteries du genre yersinia et de mieux comprendre les relations phylogenetiques entre les especes, nous avons compare les resultats du polymorphisme genotypique et du polymorphisme proteique en analysant les profils de restriction de l'adn ribosomal (ou ribotypes) et les profils electrophoretiques d'enzymes cytoplasmiques : esterases, phosphatase acide, malate (mdh) et glutamate deshydrogenase (gdh) produits par des souches de y. Enterocolitica, y. Pseudotuberculosis, y. Intermedia, y. Aldovae, y. Frederiksenii et y. Kristensenii. L'analyse du polymorphisme enzymatique par electrophorese en gel d'acrylamide-agarose et focalisation isoelectrique a permis, pour y. Enterocolitica de regrouper les types electrophoretiques en 5 zymotypes correspondant aux 5 biotypes precedemment decrits. Six zymotypes etaient detectes parmi les souches de y. Frederiksenii alors que les 4 autres especes presentaient des niveaux d'heterogeneite enzymatique variable sans regroupement en zymotypes. Dans les 6 especes, la classification des ritotypes en riboclasses a ete correlee a la variation electrophoretique de certains enzymes (mdh, gdh, phosphatase acide, esterases e#1, e#a#l#p#h#a #a, e#5) alors que d'autres ont paru independants du ribotypage. Pour y. Enterocolitica et y. Frederiksenii, les ritoclasses ont correspondu aux zymotypes. La differenciation intra et interspecifique obtenue par l'analyse du polymorphisme de l'adn ribosomal est donc similaire a celle detectee par le polymorphisme electrophoretique des enzymes ce qui permet de proposer ces deux methodes d'investigation pour caracteriser les relations genetiques existant entre les souches et aboutir a une taxonomie moleculaire.


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  • Détails : 141 P.
  • Annexes : 222 REF.

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