Expression de la lipoproteine lipase dans les cellules adipeuses : relations entre activites secretee et cellulaire. regulation hormonale

par ANNE PRADINES-FIGUERES PRADINES

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Gérard Ailhaud.

Soutenue en 1990

à Nice .

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  • Résumé

    Les activites cellulaires et secretees de la lipoproteine lipase (lpl) ont ete comparees dans differents types de cellules en culture (adipeuses, musculaires et cardiaques), traitees a l'heparine et a la cycloheximide. Une importante sous-estimation de l'activite cellulaire etait systematiquement faite. Toute l'activite cellulaire de la lpl peut etre determinee apres dilution en presence d'heparine des lysats cellulaires; elle devient alors egale a l'activite mesuree dans le milieu. Nous proposons un statut d'enzyme cryptique pour la lpl: les molecules de lpl sont condensees dans un reseau, ce qui leur confere une activite strictement potentielle. L'existence d'un important reservoir de precurseur inactif, active lors de la secretion, peut etre exclue. L'insuline est susceptible de moduler a tres court terme et a concentration physiologique la secretion de la lpl dans les cellules adipeuses en culture. Cette modulation est independante de la synthese proteique. L'hormone induit la mobilisation rapide de la lpl a partir d'un reservoir intra-cellulaire. Dans les preadipocytes de la lignee ob1771, l'hormone somatotrope (gh) regule l'expression du gene lpl. L'exposition des cellules a gh conduit tres rapidement a l'augmentation parallele des arnm, de la proteine et de l'activite lpl. Les effets de gh sont reversibles et prennent place a un niveau transcriptionnel. La transduction du signal induit par gh est mediee en partie par l'activation de la proteine kinase c et par une voie independante de la proteine kinase c. La stimlation de l'expression du gene lpl est inhibee par des facteurs seriques


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