Clonage de l'echangeur na#+/h#+ humain : une glycoproteine phosphorylee activee par les facteurs de croissance

par Claude Sardet

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jacques Pouysségur.

Soutenue en 1990

à Nice .

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  • Résumé

    Le clonage du gene humain codant pour l'echangeur na#+/h#+ a ete realise par une approche indirecte et originale. Des mutants de fibroblastes de souris en culture ne possedant plus la fonction d'echange na#+/h#+ furent isoles. Cette mutation fut complementee par transfection avec de l'adn genomique humain. Apres clonage de cet adn humain, un sous-fragment genomique qui possedait les proprietes d'un exon fut utilise comme une sonde specifique de la fonction d'echange na#+/h#+ pour isoler un adnc codant pour une proteine transmembranaire de 815 acides-amines, composee de 10 domaines hydrophobes putatifs suivis d'un long domaine hydrophile. Enfin, l'expression stable de cet adnc restaure la fonction d'echange na#+/h#+ dans les cellules deficientes, demontrant ainsi que la proteine clonee est bien le transporteur. Un anticorps dirige contre l'extremite cooh-terminale de l'echangeur na#+/h#+ reconnait une glycoproteine membranaire de 105 kd sur differentes lignees cellulaires independantes, d'origine humaine ou de hamster. L'immunoprecipitation du transporteur a partir de cellules marquees in vivo avec de l'orthophosphate radioactif montre qu'il est phosphoryle sur serine. L'addition de facteurs de croissance sur des cellules quiescentes augmente parallelement l'etat de phosphorylation et l'activite de l'echangeur na#+/h#+


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  • Annexes : 370 REF

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