Caractérisation d'une protéine de fixation de lipides du blé dur (purification, séquençage, ADN complémentaire) : relations aux protéines végétales de transfert de lipides et aux inhibiteurs d'amylase/trypsine des céréales

par François-Paul Monnet

Thèse de doctorat en Biochimie. Biologie cellulaire et moléculaire. Sciences des aliments

Sous la direction de Jean-Claude Autran.

Soutenue en 1990

Résumé

Dans le cadre de l'etude des interactions lipides/proteins du ble dur, trois proteines ont ete purifiees. La premiere (7kda) est capable de realiser in vitro un transfert de lipides entre des liposomes et des mitochondries et est nommee proteine de transfert de lipides de 7kda ou 7kda ltp (lipid transfer protein). Les deux autres proteines (9kda) montrent des compositions en acides amines similaires a celles de ltps d'origine vegetale precedemment caracterisees. Une helice alpha a caractere amphiphile est predite du cote n-terminal de la ltp 7kda qui pourrait expliquer l'activite de transfert de lipides associee. Pour les ltps 9kda aucune structure de ce type n'a ete mise en evidence. La ltp 7kda est synthetisee sous la forme d'un precurseur de plus forte masse moleculaire, l'extension n-terminale presentant les caracteristiques d'un peptide signal. Les ltps semblent donc traverser la membrane du r. E. Et ceci semble incompatible avec un role de transporteur cytosolique de lipides in vivo. Les ltps sont semblables aux inhibiteurs d'alpha-amylase/trypsine des cereales du point de vue de leur faible masse moleculaire, leur organisation autour d'un squelette cysteine conserve, leur synthese sous forme d'un precurseur comprenant un peptide signal et leurs proprietes d'interaction avec les lipides. L'etude du routage et de la localisation de ces ltps sera poursuivie

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