Synthèse peptidique en milieu organique par une endoprotéase modifiée et supportée

par Valérie Rolland

Thèse de doctorat en Chimie organique, minérale, analytique, industrielle

Sous la direction de Philippe Viallefont.

Soutenue en 1990

à Montpellier 2 .


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  • Résumé

    Ce travail a pour but d'elaborer une methodologie originale permettant d'acceder au couplage de fragments peptidiques en eliminant tout risque de racemisation et la protection des chaines laterales des acides amines. Dans une premiere partie l'alpha-chymotrypsine endoprotease specifique vis-a-vis des acides amines aromatiques, est modifiee par des fonctions acryliques et copolymerisee avec des agents de reticulation et de maille a base de polyethylene glycols eux aussi fonctionnalises. Dans une deuxieme partie nous avons etudie les capacites de ce biocatalyseur supporte dans des couplages peptidiques en milieu organiques ou les phenomenes d'hydrolyse secondaire, constates dans la synthese enzymatique en milieu aqueux, sont quasiment elimines. Le biocatalyseur supporte permet l'obtention de produits optiquement purs avec des rendements tres satisfaisants. L'interet economique et industriel d'un tel catalyseur est son recyclage: il peut catalyser plusieurs cycles de reactions sans perdre son activite

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  • Détails : [7], 157 f
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