La synapsine I de cerveau de boeuf : une phosphoprotéine du tissu nerveux : structure et étude de son interaction avec les microtubules

par Elisabeth Aubert-Foucher

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Bernard Font.

Soutenue en 1990

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Bernard Font.


  • Résumé

    Les mecanismes par lesquels la liberation des neuromediateurs est controlee dans les terminaisons nerveuses sont encore actuellement mal connus au niveau moleculaire. Une proteine, la synapsine i, joue un role important dans ce processus du fait des nombreuses interactions qu'elle peut etablir entre le cytosquelette d'une part, les vesicules synaptiques d'autre part, et avec les membranes. Dans le but de localiser la region de la synapsine i responsable de son interaction avec les microtubules, des polypeptides ont ete prepares par hydrolyse trypsique menagee de la synapsine i. Ces polypeptides ont ete localises dans la molecule en utilisant: leur ordre d'apparition en fonction du temps, leur sensibilite a la collagenase et la presence d'un site de phosphorylation dependant de l'amp-cyclique. Nous avons etudie la capacite des differents fragments trypsiques de la synapsine i a s'associer aux microtubules. Un polypeptide de 44 kda correspondant a la partie n-terminale de la molecule possede un site d'interaction avec les polymeres de tubuline. Aucun des polypeptides appartenant a la region c-terminale (sensible a la collagenase) de la synapsine i n'est capable de cosedimenter avec les microtubules. Ces resultats montrent qu'il existe un site de fixation sur la tubuline au niveau de la region tete globulaire de la synapsine i. Ils seront discutes en fonction de donnees recentes concernant l'organisation du cytosquelette et des vesicules synaptiques dans la region presynaptique


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Informations

  • Détails : 1 vol. (90 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 82-89

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