Isolement et caractérisation de mutations extragéniques, suppresseurs des phénotypes d'excrétion conférés par la mutation tolA876, chez Escherichia coli K-12

par Catherine Amouroux

Thèse de doctorat en Sciences. Microbiologie

Sous la direction de Raymond Portalier.

Soutenue en 1990

à Lyon 1 .

Le président du jury était Raymond Portalier.


  • Résumé

    Nos travaux ont eu pour objectif l'elucidation des mecanismes assurant la compartimentation des proteines de l'enveloppe, chez escherichia coli k-12. Une analyse genetique a ete privilegiee et des mutants, excretant dans le milieu extracellulaire des proteines du periplasme et de la membrane externe, ont ete isoles au laboratoire. Ces mutants sont sensibles a certains inhibiteurs de la croissance tels que l'acide cholique et sont resistants aux colicines e#1 et a et aux bacteriophages filamenteux. Les mutations correspondantes sont localisees a la minute 17 du chromosome bacterien, dans les genes tola, tolb, excc et excd. Dans le but d'identifier de nouveaux constituants de la machinerie de compartimentation interagissant avec les proteines tol et exc, nous avons identifie des mutations secondaires, supprimant les phenotypes conferes par la mutation primaire tola876. Ces mutants suppresseurs ont ete isoles en tant que clones non excreteurs et resistants a l'acide cholique. 14 doubles mutants sta tola876 ont ete analyses, ils presentent chacun des phenotypes particuliers, les mutations sta suppriment partiellement les phenotypes tola876. Deux nouveaux constituants ont ete identifies: staa et stab, dont les genes sont localises aux minutes 41 et 88 du chromosome bacterien. La mutation staa2 seule confere un phenotype de resistance accrue aux bacteriophages ayant pour recepteurs les proteines majeures de la membrane externe. Ceci traduit une alteration des mecanismes d'entree de l'adn phagique car les recepteurs sont toujours presents dans la membrane. La mutation staa2 supprime specifiquement la mutation tola876, indiquant une interaction directe entre les proteines tola et staa. La proteine staa, de 47 kda, est peu hydrophobe, synthetisee sans sequence signal mais presente un segment nh#2-terminal periplasmique et des helices alpha. Elle doit etre localisee en partie dans la membrane interne

  • Titre traduit

    Isolation and characterization of extragenic suppressor mutations of tola876 allele of escherichia coli k-12


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  • Détails : 1 vol. (171 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 156-171

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