Synthese de peptides modeles comportant deux ou trois residus d'acide aspartique. Etude de leur complexation avec des cations metalliques

par JEAN-FRANCOIS GALEY

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Claude Loucheux.

Soutenue en 1990

à Lille 1 .

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  • Résumé

    L'objectif principal de ce travail reside dans l'etude de l'interaction de cations metalliques tels que le cu(ii) et le zn(ii) avec le fibrinopeptide a et des oligopeptides comportant dans leurs sequences deux ou trois residus d'acide aspartique. La premiere partie de ce travail a donc consiste en la synthese de ces peptides soit en phase homogene soit en phase gel. A l'aide de la spectroscopie electronique u. V. -visible, du dichroisme circulaire, de la r. M. N. Du proton, de la resonance paramagnetique electronique et de la potentiometrie, nous avons pu determiner les differents sites de complexation et la structure des divers complexes formes en solution. Les resultats obtenus lors des etudes de la complexation du fibrinopeptide a avec le cu(ii) montrent, comme il avait deja ete observe avec le fragment n-terminal, que la chaine laterale -carboxylate du second residu d'acide aspartique joue un role tres specifique dans l'interaction metal-peptide et dans la grande stabilite de l'espece a deux azotes formee a ph physiologique. D'autre part cette etude montre que de petits peptides peuvent etre utilises comme modeles de structures peptidiques plus complexes. En ce qui concerne l'etude des oligopeptides comportant 2 ou 3 residus d'acide aspartique dans leur sequence, les resultats confirment le role specifique de la chaine laterale -carboxylate dans la formation et la stabilisation des complexes, mais montrent qu'un residu d'acide aspartique en position 4 dans la sequence n'a pas d'influence significative sur la stabilite des complexes formes. Dans le cas du zn(ii), les etudes realisees (r. M. N. Et potentiometrie) montrent que ce metal se revele incapable de deprotoner la liaison amide. Lorsque l'acide aspartique occupe la premiere position dans la sequence peptidique, la complexation fait intervenir trois sites: la fonction amine terminale, la fonction -carboxylate et la fonction carbonyle. Cependant


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  • Annexes : 109 REF

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