Physiologie et biochimie des autobactériocines de Clostridium acetobutylicum ATCC 824

par Philippe Soucaille

Thèse de doctorat en Microbiologie

Sous la direction de Gérard Durand.

Soutenue en 1990

à Toulouse, INSA .


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  • Résumé

    L'inhibition de clostridium acetobutylium atcc 824 par ses autobacteriocines a ete etudiee. Ces dernieres sont produites en fin de phase exponentielle de croissance et affectent la concentration cellulaire maximale et la vitesse de lyse en fin de culture. Les autobacteriocines ont ete purifiees et caracterisees. Il s'agit d'une amylase et d'une enzyme lytique. L'amylase est une endo--amylase a calcium qui n'est pas inhibitrice de croissance dans les conditions normales de culture en milieu liquide. L'enzyme lytique est une muramidase dont l'activite est strictement dependante de la non-acetylation du peptidoglycane. Elle possede une forte affinite pour les parois de c. Acetobutylicum debarrassees totalement ou en partie de leur proteines. L'autolysine impliquee dans l'autolyse cellulaire du microorganisme a ete purifiee et identifiee a la muramidase extracellulaire. L'etude de l'effet des cations sur l'autolyse cellulaire, conjugue a l'inhibition de l'activite autolytique par les acides lipoteichoiques purifies ont permis de proposer un mecanisme de regulation in vivo du systeme autolytique. Ce mecanisme est en accord avec les resultats obtenus lors de cultures discontinues et continues realises en presence d'exces de cations bivalents. De telles cultures qui conduisent a une faible concentration en autolysines extracellulaires permettent d'ameliorer les performances de la fermentation acetonobutylique

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Informations

  • Détails : [9]-173 p

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  • Bibliothèque : Institut national des sciences appliquées. Bibliothèque centrale.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1990/116/SOU
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