Métabolisme oxydatif du chlortoluron chez des cultures cellulaires de blé : intervention de monooxygénases à cytrochrome P-450
Auteur / Autrice : | Christian Mougin |
Direction : | René Scalla |
Type : | Thèse de doctorat |
Discipline(s) : | Agrochimie |
Date : | Soutenance en 1990 |
Etablissement(s) : | Toulouse, INPT |
Mots clés
Résumé
Les systemes enzymatiques responsables du metabolisme oxydatif d'un herbicide, le chlortoluron, ont ete etudies dans des microsomes isoles de cultures cellulaires de ble, qui renferment egalement de bons niveaux d'activites cinnamate 4-hydroxylase et laurate hydroxylase. Le chlortoluron est oxyde en un derive hydroxyle sur le methyle du cycle aromatique et en un derive n-monodemethyle. Les deux activites enzymatiques possedent les proprietes caracteristiques des monoxygenases a cytochromes p-450 (localisation cellulaire, besoins en co-facteurs, sensibilite a des inhibiteurs connus de monooxygenases a cytochrome p-450). Les quatre activites mesurees (cinnamate 4-hydroxylase, laurate hydroxylase, hydroxylase n-demethylase du chlortoluron) et les teneurs en cytochrome p-450 sont augmentees apres des traitements des cellules par des composes varies (herbicides, fongicides et antidotes d'herbicides). Des etudes qsar ont montre que des analogues structuraux du chlortoluron modifient le metabolisme de celui-ci. Prises dans leur ensemble, ces donnees suggerent que des monooxygenases a cytochrome p-450 sont impliquees dans les reactions d'hydroxylation et de n-demethylation de l'herbicide. Les caracteristiques des deux activites laissent penser que des enzymes distinctes catalysent chacune des deux reactions