Protéines fer-soufre : caractérisation et études physicochimiques de modèles biomimétiques

Iron-sulfur proteins : characterization and physico-chemical studies of biomimetic model compounds

• Auteur / Autrice : Eberhard Roth
• Direction : Jeanne Jordanov
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Chimie
• Date : Soutenance en 1990
• Etablissement(s) : Grenoble 1
• Partenaire(s) de recherche : Laboratoire : Centre d'études nucléaires (Grenoble1956-2006)

Mots clés

Mots clés libres

Chimie

Chimie organique

Proteines fer-soufre

Biomimetisme

Rpe

Mossbauer

Modeles a 3fe et 3fe,m

Magnetisme

Cyclovoltammetrie

Hamiltonien de spin

Résumé

Les proteines fer-soufre representent une classe d'enzymes tres repandue en biologie. La decouverte d'une nouvelle famille dont le site actif comporte trois atomes de fer rendait necessaire l'obtention d'analogues synthetiques, reproduisant les proprietes structurales, magnetiques et spectroscopiques des sites actifs correspondants. Deux approches synthetiques differentes ont ete poursuivies: 1) l'oxydation d'un agregat a 4fe peut entrainer la labilisation et l'ejection d'un atome de fer, de sorte que celui-ci peut etre remplace par du cobalt; 2) un trimere lineaire de fer, deja connu auparavant, se transforme en pseudocubane lorsqu'on effectue un echange de ligands avec un thiolate steriquement encombre. L'espece pseudo-cubique ainsi formee est capable d'incorporer du co et du mn. Les proprietes reox, magnetiques et optiques des composes obtenus sont presentees, ainsi qu'une etude magnetique approfondie de l'agregat a 4fe oxyde, mettant en jeu un nouvel hamiltonien de spin