Mecanisme moleculaire d'activation de la proteine kinase c par les esters de phorbol

par CLAUDE SOUVIGNET

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Claude Cochet.

Soutenue en 1990

à Grenoble 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    La proteine kinase c (pkc) est une enzyme impliquee de la transduction des signaux membranaires. Son activation membranaire est dependante du ca#+#+ et du diacylglycerol (dag), produits par l'hydrolyse des phosphoinositides. Les esters de phorbol (tpa), promoteurs tumoraux puissants, activent specifiquement cette enzyme, independamment des stimulus physiologiques. Nous comparons les effets du diacylglycerol ou des esters de phorbol sur l'activation de la pkc. In vivo, l'exposition breve aux esters de phorbol de fibroblastes en culture induit une perte de l'activite catalytique de la pkc extraite des membranes. Ce phenomene n'est pas observe apres exposition des cellules au diacylglycerol. Il est lie a la formation d'un complexe supramoleculaire associant la pkc et des elements lipidiques membranaires inhibiteurs de l'enzyme. La mise au point d'un systeme de petits liposomes unilamellaires a permis de comparer la specificite de substrat in vitro de la pkc purifiee, activee selectivement, soit par les esters de phorbol, soit par le diacylglycerol. Aucune difference n'est notee entre ces deux activateurs. Dans le modele membranaire des films lipidiques mono-moleculaires a l'interface air/eau, nous montrons que les interactions hydrophobes entre pkc et lipides sont controlees essentiellement par le calcium et non par les cofacteurs activateurs de l'enzyme. Par contre, l'activation fonctionnelle optimale de l'enzyme requiert la presence de ces cofacteurs (dag ou tpa) dans le film. Elle est dependante de la pression superficielle de la monocouche et des proprietes physico-chimiques des cofacteurs lipidiques activateurs


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Cette thèse a donné lieu à une publication en 1990 par repro CENG à [Grenoble

Mécanismes moléculaires d'activation de la protéine kinase C : reconstitution in vitro de l'enzyme purifiée en systèmes membranaires artificiels


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Cette thèse a donné lieu à une publication en 1990 par repro CENG à [Grenoble

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  • Sous le titre : Mécanismes moléculaires d'activation de la protéine kinase C : reconstitution in vitro de l'enzyme purifiée en systèmes membranaires artificiels
  • Détails : 104 p.
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