Contribution à l'étude de deux enzymes de la fermentation chez le riz : la lactate déshydrogenase et la pyruvate décarboxylase

par Jean Rivoal

Thèse de doctorat en Sciences de la vie

Sous la direction de ALAIN PRADET.

Soutenue en 1990

à Bordeaux 2 .

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  • Résumé

    La lactate deshydrogenase (ldh) de plantules de riz aerobies a ete partiellement purifiee. C'est un tetramere de deux types de sous-unites s'associant au hasard. Ses proprietes enzymatiques et immunologiques sont caracteristiques des ldh vegetales etudiees jusqu'a present. L'activite ldh est faiblement detectable dans les embryons de riz en normoxie ou en anoxie; elle est un peu plus forte dans les racines de plantules de 1 mois. Dans ce tissu, l'activite ldh est induite de deux a trois fois par l'anoxie et l'hypoxie. Cette induction correspond a une augmentation du niveau des peptides ldh. La pyruvate decarboxylase (pdc) presente dans les graines seches a ete purifiee. C'est un tetramere de deux types de sous-unites s'assemblant suivant des associations privilegiees. Les facteurs controlant l'hysteresis, la vitesse a l'etat stationnaire et l'etat de saturation de l'enzyme avec ses cofacteurs ont ete etudies. Les resultats suggerent que le pyruvate et le ph cytosolique regulent l'activite pdc in vivo. Dans les embryons de riz, nous avons etudie l'effet du stress anoxique sur l'activite pdc, les profils isoenzymiques et la quantite relative des sous-unites pdc. L'etude des peptides pdc synthetises in vivo et in vitro montre que la regulation de l'induction se fait au niveau de la transcription. Un adnc de la pdc a egalement ete clone a partir d'une banque d'expression. Il a permis de detecter et de quantifier les arnm de la pdc au cours du stress anoxique

  • Titre traduit

    Contribution to the study of two enzymes of fermentation in rice: lactate dehydrogenase and pyruvate decarboxylase


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  • Détails : 113 f., [13] p

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  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque Sciences et Techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : FT 90BX2.B-104
  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque Sciences et Techniques.
  • Non disponible pour le PEB
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