Relations structure-activité de peptides amphiphiles cytolytiques : Etude de la toxine delta de Staphylococcus aureus et d'analogues synthétiques, en solution aqueuse et à l'état lié aux lipides

par Eric Thiaudière

Thèse de doctorat en Chimie - Physique

Sous la direction de Jean Dufourcq.

Soutenue en 1990

à Bordeaux 1 .

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  • Résumé

    La toxine-delta de staphylocoque, peptide amphiphile de vingt-six residus est lytique pour les cellules eucaryotes. Des analogues de la toxine dont l'unique trp est deplace le long de la sequence, et de peptides de longueur variant de 16 a 26 residus ont ete synthetises et purifies. La structure secondaire, definie par dichroisme circulaire, et quaternaire de ces peptides differe en solution selon leur concentration et leur taille. A l'etat monomere, la structure est desordonnee; l'auto-association en agregats de taille variable est concomitante a une forte structuration en helice-alpha. Le processus d'interaction de ces peptides avec les lipides, analysee par fluorescence des trp, depend de maniere critique de leur etat d'association en solution. Les peptides courts, seize et dix-neuf residus, s'adsorbent sous forme monomerique sur les membranes. A l'inverse, les analogues de vingt-six residus sont incorpores et auto-associes dans les bicouches. Dans ce dernier cas, nous proposons par des mesures d'extinction de fluorescence, deux orientations possibles des peptides a l'etat lie, selon le rapport molaire lipides-peptides. Les activites hemolytiques des analogues, tres differentes selon la taille des peptides, sont correlees a leur capacite a perturber les vesicules lipidiques. De l'ensemble de ces resultats, nous proposons les relations entre la structure a l'etat lie et la fonction membranaire de ces peptides amphiphiles

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