Contribution à l' étude d'une interaction hote-parasite : capsicum annuum-phytophthora capsici. Rôle des enzymes a cytochrome p-450 en utilisant la trans-cinnamate 4-hydroxylase comme modèle d' étude

par Isabelle Saimmaime

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Philippe Jean Coulomb.

Soutenue en 1990

à Aix-Marseille 2 , en partenariat avec Université d'Aix-Marseille II. Faculté des sciences (autre partenaire) .


  • Résumé

    La trans-cinnamate 4-hydroxylase des feuilles de piment, presente toutes les caracteristiques d'une monooxygenase a cytochrome p-450. Les cinetiques des activites en fonction de la concentration en acide cinnamique et en nadph sont michaeliennes. Les km pour l'acide cinnamique et pour le nadph sont respectivement 10 m et 120 m. Le capsidiol, phytoalexine synthetisee par le piment contamine par p. Capsici, se comporte comme un inhibiteur competitif pour cette activite, avec un ki de 1,8 mm. L'enzyme presente une activite differentielle suivant les 3 varietes de piment sensibles ou resistantes a p. Capsici: chez yolo wonder (sensible) et phyo 636 (resistant par hypersensibilite) son niveau d'activite est identique alors que chez pm 217 (geniteur de resistance), il est 10 fois moins important que celui des 2 autres varietes. Apres contamination par p. Capsici, l'activite trans-cinnamate 4-hydroxylase augmente d'un facteur 2, chez les 3 varietes de piment. Par ailleurs, nous avons teste la propriete detoxifiante des enzymes a cytochrome p-450 sur le capsidiol. Pour isoler et identifier les metabolites eventuels du capsidiol, nous avons utilise, comme source de cytochrome p-450, une fraction microsomale de foie de lapin. Dans ces conditions, le capsidiol est metabolise en 3 composes, plus polaires que celui-ci, dont un des metabolites est le 13-hydroxycapsidiol

  • Titre traduit

    Host-parasite interaction : capsicum annuum-phytophthora capsici. role of cytochrome p-450 dependent enzymes with trans-cinnamate-4 hydroxylase as model


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  • Détails : 1 vol. (122 f.)
  • Annexes : Bibliogr. : f. 101-122

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