Contribution à l'étude des mécanismes cellulaires d'adhésion et de migration sur la laminine : une protéine des membranes basales

par Madeleine Bouzon

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Pierre-Marie Martin.

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  • Résumé

    La laminine, glycoproteine des membranes basales, constitue un substrat d'adhesion et de migration cellulaire. Pour etudier les relations structure-activite de la laminine, deux fragments distincts p1 et e8 ont ete prepares par proteolyse enzymatique. Leurs proprietes d'adhesion et de migration ont ete etudiees. Les resultats suggerent que: i) les fragments e8 et p1 interagissent avec des recepteurs membranaires differents; ii) l'expression et/ou la fonctionnalite de ces recepteurs est variable d'une lignee a l'autre; iii) la stimulation de la mobilite cellulaire resulte d'une interaction specifique substrat/cellule; iv) les cellules interagissent principalement avec le domaine e8 sur la laminine native. Le capping de la laminine liee et le maintien d'un pool de recepteurs libres, caracterises a la surface des rms s4 par une technique de double marquage en immunofluorescence, permettent de proposer un modele de recirculation des sites recepteurs de la laminine necessaire a la migration de ces cellules. Les cellules b16 f1 acquierent des morphologies distinctes sur la laminine, e8 et p1, definies par les parametres de forme et de surface quantifies par traitement d'images. La lectine wga appliquee au substrat inhibe totalement l'etalement des cellules b16f1 sur la laminine et partiellement sur le fragment e8. La deglycosylation par l'endoglycosidase f de la laminine et du e8 n'a pas d'effet sur l'etalement. En revanche, les carbohydrates du p1 semblent impliques dans ce processus. Les recepteurs membranaires induisant l'etalement cellulaire sur la laminine sont donc distincts de ceux impliques dans l'attachement; l'effet inhibiteur de la wga sur l'etalement semble du a un encombrement sterique et non a un effet direct. Les developpements ulterieurs de ce travail pourront s'orienter vers la caracterisation des recepteurs specifiques des deux etapes de l'adhesion, attachement et etalement, et vers l'etud


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Informations

  • Détails : 131 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.f. 112-131

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 17603
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