Analyse des mécanismes de régulation de molécules glypiées dans des systèmes cellulaires en culture

par Magali Theveniau

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et microbiologie

Sous la direction de Geneviève Rougon.

Soutenue en 1990

à Aix-Marseille 1 .


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  • Résumé

    De nombreuses proteines impliquees dans les phenomenes d'interaction cellulaire sont ancrees dans les membranes par un groupement glycane-phosphatidylinositol (gpi). Parmi celles-ci, on retrouve beaucoup d'ectoenzymes et de molecules d'adhesion. Lorsqu'elles sont etudiees dans des systemes cellulaires appropries nous avons observe: a) que ces molecules sont spontanement liberees de la membrane et se retrouvent sous forme soluble dans les milieux de culture; b) qu'elles sont liberables par une enzyme bacterienne, la phosphatidylinositol phospholipase c (pi-plc); c) que le taux de liberation par cette enzyme est une caracteristique de la cellule et non de la gpi-proteine consideree. Parmi les facteurs qui influencent le metabolisme de ces molecules, on peut citer l'etat de differenciation de la cellule qui les exprime. Lorsque plusieurs gpi-proteines, exprimees par la meme cellule sont considerees, leur taux de liberation spontanee est constant. Il est donc possible que les mecanismes enzymatiques de liberation a partir de la membrane soient communs a toutes les molecules et que la quantite de molecules liberees soit le reflet de leur taux de synthese. Nous avons mis en evidence une faible activite gpi-plc dans les membranes des cellules du systeme nerveux. La recherche d'une reactivite immunologique croisee avec les enzymes bacteriennes pi-plc a donne des resultats negatifs. Ceci peut etre une indication d'une grande variabilite structurale parmi les enzymes presentant une activite de type phospholipasique

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