Etude génétique, enzymatique et fermentaire des protéines excrétées par un champignon mésophile : Penicillium occitanis et un champignon thermophile : Talaromyces sp : [thèse en partie soutenue sur un ensemble de travaux]/ par Sanjay Jain

Genetic, enzymatic and fermentations studies of proteins excreted by a mesophilic fungus: penicillium occitanis and a thermophilic fungus: talaromyces sp

• Auteur / Autrice : Sanjay Jain
• Direction : Gérard Tiraby
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Microbiologie
• Date : Soutenance en 1989
• Etablissement(s) : Toulouse 3

Mots clés

Mots clés contrôlés

Hydrolases

Protéines végétales

Champignons

Mutagenèse

Résumé

La souche po16 issue de penicillium occitanis cl100, hyperproductrice de pectinases et cellulases a ete isolee apres plusieurs etapes de mutagenese; les differents polysaccharidases produits par cette souche dans des conditions de fermentation differentes comme substrat des pectives caracterisees par differents degres d'esterification (citron et pomme) est decrite au chapitre i. La souche po16 est aussi capable de produire des lipases; les conditions de fermentation ont ete evaluees avec plusieurs substrats comme par exemple les huiles d'olive et de soja et les tween 20, 40 et 80 (chapitre ii). D'autre part, nous nous sommes interesses aux productions d'enzymes polysaccharolytiques thermostables produites par un champignon thermophile, talaromyces sp. Cl240. Les enzymes cellulolytiques i. E. Cellobiohydrolase, endoglucanase et -glucosidase, ont ete separees et caracterisees par fplc. Une cellobiohydrolase (cbh-i) a ete purifiee par echange d'ions et chromatographie d'interaction hydrophobe (chapitre iii). Nous avons aussi mis au point les conditions experimentales de formation et de regeneration des protoplastes de talaromyces sp. Puis les conditions de transformation de ces protoplastes par des vecteurs portant comme marqueur de selection le gene de resistance a la phleomycine. Le clonage d'un gene codant pour la cbhi de trichoderma reesei a ete egalement effectue chez talaromyces sp ll 240 dans l'optique de l'amelioration du spectre enzymatique de cette souche (chapitre iv).